Quanto ne sai sulla differenza tra proteine e peptidi proteici?
May 31, 2021
1. Ricomprendere i peptidi proteici
Molte persone pensano che i prodotti di collagene e di peptidi di collagene siano simili. Sono tutti fatti di pelle di pesce, pelle di maiale, osso di manzo e osso di maiale. Il contenuto nutrizionale è simile e gli effetti funzionali non sono molto diversi. Tuttavia, attraverso il confronto orizzontale multiprodotto e multiprodotto, i peptidi di collagene con un peso molecolare inferiore a 1.000 Dalton, i peptidi di collagene con un peso molecolare superiore a 2500 Dalton e i prodotti di collagene con un peso molecolare compreso tra 5000 e 10.000 Dalton mostrano effetti completamente diversi. Le informazioni su Internet sono inondate da voci diverse. Dopo aver selezionato i documenti e le informazioni, abbiamo scoperto che, in effetti, i prodotti proteici peptidici prodotti dalla tecnologia dei bioenzimi ora hanno pesi molecolari più piccoli e una migliore qualità, che vengono assorbiti e utilizzati dal corpo umano. Anche il modo è diverso. Dopo oltre 100 anni di sforzi inspiegabili, le persone hanno gradualmente compreso il modo in cui il corpo umano assorbe le sostanze proteiche, dalla tradizionale teoria della digestione e dell'assorbimento delle proteine (teoria dell'assorbimento degli amminoacidi) alla successiva teoria del peptide proteico a piccole molecole e dell'assorbimento degli amminoacidi. Sulla base di questo, le persone hanno iniziato a esplorare il vero valore dei peptidi proteici, e questa è un'altra storia.
Nel 1901, Cohnheim et al. [3] hanno scoperto l'estratto della mucosa intestinale"erepsina" contenente proteasi, che dimostrò che i prodotti della digestione delle proteine nell'intestino tenue erano amminoacidi, e quindi propose la"teoria tradizionale della digestione e dell'assorbimento delle proteine & quot;, cioè la proteina deve essere completamente idrolizzata Gli aminoacidi liberi (FAA) possono essere assorbiti dall'intestino tenue. Questa teoria tradizionale durò fino al 1953. Agar et al. [4] hanno osservato il trasporto di Gly-Gly intatto attraverso l'epitelio nell'intestino di ratto, dimostrando che oltre agli amminoacidi, l'intestino può anche assorbire e trasportare completamente la diglicina. Nel 1962 Newey et al. [5] ha proposto che esiste una seconda modalità di assorbimento degli idrolizzati proteici, ovvero che i dipeptidi possono essere completamente assorbiti. Da allora Adibi et al. [2], Matthews [1], Gardner et al. [6] tutti hanno dimostrato che i piccoli peptidi possono essere assorbiti direttamente. Nel 1983, Ganapathy et al. [7] hanno descritto l'esistenza di un piccolo sistema di trasporto e assorbimento di peptidi e Fei et al. [8] ha clonato con successo il piccolo vettore peptidico PepT1 nel 1994, che ha dimostrato che gli oligopeptidi, in particolare i piccoli peptidi, non possono essere digeriti in amminoacidi liberi. Invece, viene trasportato direttamente nella cellula dal trasportatore sotto forma di peptide.
Dal processo effettivo, possiamo scoprire che nell'ambiente gastrointestinale, il tempo di azione e l'effetto di una varietà di proteasi possono effettivamente scomporre la proteina nel cibo in amminoacidi, ma non tutti. È più probabile che il cibo venga digerito e decomposto. , La probabilità e l'effetto dell'ulteriore contatto della proteasi con i peptidi proteici di piccole molecole si indeboliranno gradualmente. Pertanto, l'assorbimento dei nutrienti nel nostro intestino e nello stomaco dovrebbe coesistere con aminoacidi liberi e peptidi proteici a piccole molecole. È la scelta migliore. Come organismo biologico, questo metodo è senza dubbio la scelta con la minore perdita di energia e la più alta efficienza di assorbimento del materiale. Il processo di assorbimento diretto di piccoli peptidi proteici nelle piccole cellule intestinali promuove anche l'inizio di una serie di informazioni nell'intestino tenue in una certa misura, guida le piccole cellule intestinali ad accelerare l'efficienza di assorbimento e regola la crescita della microflora intestinale. Poiché alcuni piccoli peptidi molecolari nel sangue raggiungono il corpo, è diverso. La posizione produce la trasmissione delle informazioni e gli effetti dell'attività funzionale.
I piccoli peptidi proteici molecolari non sono intermedi digestivi, ma sono nutrienti e sostanze attive che possono essere assorbite direttamente. Non è solo nutrizione, ma anche un'importante sostanza biologicamente attiva necessaria al corpo umano.
