Quanto ne sai sulla differenza tra proteine ​​e peptidi proteici?

3. Struttura tridimensionale della proteina e struttura bidimensionale del peptide proteico

La struttura tridimensionale delle proteine ​​non è un argomento nuovo e la struttura bidimensionale dei peptidi proteici è stata studiata a fondo. Queste strutture sono ancora indissolubilmente legate alla nostra salute fisica quotidiana e all'assistenza sanitaria.

La struttura tridimensionale della proteina è favorevole alla realizzazione dell'attività dei suoi segmenti funzionali e il processo di cottura, il processo di riscaldamento e i metodi di indurimento possono distruggere la struttura tridimensionale della proteina e renderla inattiva. Tuttavia, farlo spesso ci darà altri risultati, come un gusto delizioso e un cibo sicuro. Nella tecnologia dell'idrolisi enzimatica biologica, utilizziamo spesso variazioni di temperatura e variazioni acido-base per modificare la struttura tridimensionale delle proteine, in modo da prepararci alla successiva idrolisi enzimatica.

In effetti, il principio e il processo di estrazione industriale delle proteine ​​animali sono molto simili alla nostra cucina quotidiana a casa. Ad esempio, la zuppa fatta in casa al sud: in primo luogo, l'alta temperatura viene utilizzata per denaturare le proteine ​​della carne e delle ossa. In questo momento, la proteina viene contratta dal calore e la struttura tridimensionale è compatta e può uccidere. Uccide la maggior parte dei batteri, ma non è adatto per la proteolisi biologica immediata. L'idrolisi enzimatica ha un effetto migliore in un sistema acquoso. Pertanto, è necessario cambiare il fuoco a casa e cuocere lentamente, in modo che la struttura tridimensionale della proteina venga lentamente distrutta nell'acqua bollente. La parte idrofila compare nella struttura, formando così un brodo macromolecolare disciolto. Quando la struttura tridimensionale viene danneggiata, vengono rilasciati alcuni aminoacidi liberi, quindi il brodo presenta un gusto unico e delizioso. Nell'estrazione industriale delle proteine, utilizziamo un trattamento a temperatura moderata, questo processo può anche uccidere la maggior parte dei batteri e, poiché la temperatura non aumenterà improvvisamente, la struttura tridimensionale della proteina non si ridurrà improvvisamente, ma ci sarà un corretto svolgimento e un'ampia dissoluzione . I frammenti proteici molecolari sono simili per struttura e dimensione, e ci sono relativamente pochi amminoacidi liberi nei frammenti, e anche la perdita di materiale nel successivo processo di idrolisi enzimatica sarà ridotta.

Sappiamo tutti che aggiungere un po' di sale al brodo alla fine lo renderà più delizioso. L'essenza è che la struttura tridimensionale della proteina viene gradualmente rotta durante il processo di cottura per formare piccole molecole proteiche idrosolubili. Queste molecole hanno ancora una certa tridimensionalità. Struttura. Quando viene aggiunto il sale, favorisce l'ulteriore decomposizione della struttura tridimensionale di parte della proteina e rilascia più aminoacidi, il che rende la zuppa più deliziosa. Pertanto, nell'industria, utilizziamo metodi di idrolisi enzimatica biologica per decomporre in modo efficiente e più profondo la proteina di struttura tridimensionale disciolta in amminoacidi con struttura bidimensionale. Le molecole proteiche a struttura tridimensionale dopo la cottura a media temperatura vengono denaturate e inattivate, facendone parte. Gruppo idrofilo. Ma dalla struttura, ci sono ancora molte posizioni con una certa attività chimica, che sono facili da interagire, diventano una o formano una certa struttura con l'acqua, quindi il liquido proteico ha una certa viscosità in questo momento ed è facile da produrre schiuma quando si mescola e la schiuma non scompare facilmente. . Le piccole molecole di amminoacidi che sono state trasformate enzimaticamente in una struttura bidimensionale hanno una struttura semplice e il gruppo idrofilo viene rilasciato ed esposto nella massima misura, rendendo la viscosità della sua soluzione acquosa più debole e più vicina allo stato dell'acqua.

La differenza tra la struttura bidimensionale e tridimensionale a livello microscopico ha causato il cambiamento della forma della soluzione proteica a livello macroscopico. Questi fenomeni sono anche comunemente usati per giudicare il grado e l'andamento della reazione microscopica nel processo di estrazione delle proteine ​​mediante idrolisi enzimatica biologica. Quando viene prodotta la struttura bidimensionale, compaiono più amminoacidi liberi e l'acidità nel sistema diventa gradualmente più forte, formando una soluzione di peptidi proteici leggermente acida.

Nella tecnologia dell'idrolisi enzimatica delle proteine, il mondo microscopico e il mondo macroscopico sono strettamente collegati e ogni cambiamento e stato si corrisponde. Se si osserva la relazione tra la struttura tridimensionale della proteina e la struttura bidimensionale del peptide proteico, è possibile comprendere meglio gli enzimi biologici Processo di soluzione. L'attività biologica e il valore dei peptidi proteici con struttura bidimensionale sono notevolmente migliorati rispetto alle proteine ​​con struttura tridimensionale. Allo stesso tempo, vengono indebolite anche alcune caratteristiche biologiche della struttura tridimensionale, che è più adatta da assorbire e utilizzare dal corpo umano. Il tema dei peptidi proteici verrà ulteriormente approfondito in seguito. La struttura bidimensionale dei peptidi proteici e le loro applicazioni biomediche sono attualmente uno dei punti caldi nel campo della biomedicina e l'era delle scienze della vita potrebbe aprire una nuova era di vigoroso sviluppo.

4. È nutrizione o medicina? La vera funzione dei peptidi proteici

Ci sono state persone che hanno promosso i concetti di peptidi proteici, proteine ​​e proteine ​​a piccole molecole, e ci sono anche molti dubbi. Il peptide proteico ha le funzioni magiche che vengono promosse? Cerchiamo di condurre un'analisi dal punto di vista della razionalità e del buon senso.

Prima di tutto, chiariamo la differenza tra peptidi proteici e proteine: in poche parole, i peptidi proteici fanno parte delle proteine. Più peptidi proteici sono combinati in molecole proteiche. Hanno determinate funzioni macro. Le proteine ​​possono essere idrolizzate, acido-base o enzimi biologici. Decomposto in peptidi proteici, un'ulteriore decomposizione può infine ottenere amminoacidi liberi. Sembra che poiché il peptide proteico è una parte della proteina, ha ancora una certa attività e funzione biologica? O è che solo le proteine ​​complesse hanno attività biologica?

In effetti, gli amminoacidi non sono peptidi proteici semplici e disordinati. Proprio come facciamo le automobili, ogni componente ha la sua funzione e le sue caratteristiche: le candele possono generare scintille elettriche, i pistoni possono convertire l'energia della combustione in movimento e gli alberi motore sono abbinati ai pistoni. La chiave è trasferire il movimento al set di ingranaggi del pneumatico... e vari componenti vengono combinati in un motore e varie strutture vengono infine combinate in un'auto. Nonostante l'auto abbia una funzione macro, allo stesso tempo ogni componente, anche una vite, ha anche una sua funzione, anche se non viene utilizzata in auto, può essere utilizzata anche in altri luoghi coordinati! Questo non è solo a livello nutrizionale, ma anche a livello di attività biologica.

Negli ultimi 30 anni, il Premio Nobel per la Biologia ha fatto molte ricerche sui peptidi proteici e i risultati stanno gradualmente cambiando la vita delle persone. Sebbene una certa propaganda commerciale, con la comprensione e la comprensione delle tecnologie correlate da parte delle persone, la tecnologia di produzione dell'azienda è migliorata e sono entrati nel mercato prodotti di alta qualità, la vita sana delle persone migliorerà sempre di più. Ecco alcuni estratti dei risultati tecnici del Premio Nobel per comprendere i peptidi proteici da un'altra prospettiva:

Nel 1984, il biochimico americano Robert Bruce Merrifield scoprì i peptidi, che svolgono un ruolo chiave nella crescita e nello sviluppo umano, nel metabolismo, nelle malattie, nell'invecchiamento e nella morte, e quell'anno vinse il Premio Nobel per la Chimica.

Nel 1986, la biologa italiana Rita Levi-Montalcini e il biologo americano Stanley Cohen hanno condotto ricerche approfondite sui peptidi e hanno scoperto che i peptidi possono riparare le cellule malate danneggiate, regolare il ciclo di vita cellulare, attivare le cellule senescenti, regolare i canali del metabolismo ionico intercellulare e il condizionamento globale dei principali sistemi del corpo umano ha svolto un ruolo nella promozione e ha vinto il Premio Nobel per la Medicina quell'anno.

Nel 1993, il Dr. Allen Siber ha prodotto i risultati della ricerca scientifica sui peptidi in campo medico sulla riparazione, il condizionamento e l'attivazione di cellule e geni umani. Il suo valore supera qualsiasi sostanza trovata nella storia umana. Questo risultato della ricerca scientifica gli fece vincere il Premio Nobel quell'anno.

Nel 1999, il professor Gunter Blobel degli Stati Uniti ha scoperto che i peptidi segnale controllano il trasporto delle proteine ​​e ha vinto il premio Nobel per la chimica.

Nel 2000, lo scienziato svedese Arvid Carlsson è stato insignito del Premio Nobel per la chimica per la sua ricerca sul meccanismo molecolare delle proteine ​​del messaggio di trasmissione del nervo cerebrale.

Nel 2015, l'amplificatore americano &; Lo scienziato turco Aziz Sancar, lo scienziato svedese Tomas Lindahl e lo scienziato americano Paul Modrich hanno vinto il premio Nobel per la chimica per aver scoperto che i peptidi sono strumenti per riparare il DNA nelle cellule.

Dal contenuto di cui sopra, non è difficile scoprire che i peptidi proteici non sono solo nutrienti semplici come nutrienti, ma anche importanti sostanze attive per il corpo umano, che partecipano a varie funzioni fisiologiche e processi metabolici. L'assunzione di peptidi proteici da parte del corpo umano non viene solo digerita in amminoacidi per il riassorbimento, ma può essere attivamente assorbita attraverso canali specifici. I peptidi proteici assorbiti nel corpo non sono solo materiali nutrizionali per la costruzione di proteine, ma svolgono ruoli più fisiologici. Promuovere o stimolare alcuni processi metabolici fisiologici. Questo spiega anche perché le proteine ​​di soia e di manzo sono simili dal livello di aminoacidi più basilari, ma mangiando proteine ​​di soia e proteine ​​di manzo, ci sono ovvie differenze negli indicatori fisiologici del corpo umano.

D'altra parte, i peptidi proteici idrolizzati da animali e piante naturali possono avere funzioni metaboliche più biologiche che abbiamo trascurato. Forse nel processo di formulazione delle erbe medicinali cinesi, alcuni peptidi proteici possono essere più che nutrizionali. Il ruolo, ma modificando il metabolismo fisiologico o l'attività biologica, mostrando così le proprietà medicinali uniche. Questa potrebbe essere una nuova prospettiva per le scoperte nella modernizzazione della medicina cinese.

In breve, se i peptidi proteici non sono solo alimenti nutrienti, i diversi peptidi proteici dovrebbero avere una certa attività biologica e valore medicinale. Il modo di ingerire i peptidi proteici può essere un maggiore assorbimento intestinale e migliorare l'assorbimento e l'utilizzo dei prodotti peptidici proteici. Ci sono ancora troppi misteri e spazio per l'esplorazione nel campo dei peptidi proteici. Con una maggiore comprensione e una ricerca approfondita, l'industria dei peptidi proteici creerà sicuramente un valore maggiore.